протеин Chemistry
Биохимия - науката за химически и физико-химичните процеси, които се случват в живите организми и са в основата на всички форми на живот. Биохимия появи на кръстопътя на органична химия и физиология в края на миналия век.
Структура и свойства на протеини
Протеини или протеин - с високо молекулно тегло азот-съдържащи органични съединения са линейни хетерополимери, които са структурен компонент на аминокиселини, свързани с пептидни връзки.
В допълнение към понятието "протеин", в областта на химията, термините "пептид" и е установено, "полипептид". Пептидът обикновено се нарича олигомер, състоящ се от не повече от 10 аминокиселини. Но има молекули, съдържащи от 10 до 100 аминокиселини - те са група от малки полипептиди като големи полипептиди могат да съдържат повече от 100 аминокиселини. Същият брой аминокиселини, и могат да съдържат малки протеини. Следователно, границата на броя на аминокиселинни остатъци и, следователно, молекулното тегло между протеини и полипептиди, вместо обичайните.
В природата има десетки хиляди различни протеини. И всички те се различават един от друг в пет основни симптома.
Основните разлики в структурата на протеинови молекули
Според броя на аминокиселини
Различни аминокиселинна последователност на редуване. Това означава, че дори и при същото съотношение на различни аминокиселини в протеини всеки две от порядъка на разположение на тези аминокиселини са различни, то ще бъде различни протеини.
Броят на различни полипептидни вериги в протеини, може да варира от 1 до 12, но ако са повече от един, обикновено е дори (2, 4, 6, и т.н.)
Чрез присъствието на не-протеинов компонент наречен "протезна група". Ако това не стане, това е - просто протеин, ако е налице - комплексен протеин
В природата съществуват около 150 аминокиселини. увеличаване на броя на аминокиселини да са протеини, включени само 20 от тях, въпреки че в метаболизма на човешкото тяло. Тези 20 аминокиселини имат няколко общи структурни характеристики (общи свойства на аминокиселини):
1. Всички те са алфа-аминокиселини. амино групата на общата част на аминокиселината прикрепен към алфа-въглероден атом. В
2. стереохимия alfauglerodnogo атом всички те принадлежат към L-серията.
Следователно, всички тези 20 аминокиселини са точно същата част на молекулата. Те се различават по структурата на радикалите.
Молекулата на вода има полярни свойства.
кислороден атом по-силно привлича електрони от водородни атоми, обаче, електронен облак изместен към кислород. Степента на полярност се определя от големината на частичните такси и разстоянието между центъра на тежестта на тези такси. По този начин, молекулата на водата е дипол.
Водните молекули са структурирани и образуват клъстери.
В структурите на касетъчните са изградени молекула добре, които самите са полярен, защото полярни вещества са лесно разтворими във вода. Полярни молекули са тези, които съдържат електроотрицателни атоми. В протеинови молекули електроотрицателни атоми са О (кислород), N (азот) и S (сяра).
Висока полярност осигурява общи свойства на останалите амино киселини:
3. добра разтворимост във вода, поради наличието на общ молекула фрагмент. Общ фрагмент има полярни свойства, тъй като тя съдържа карбоксилна група -СООН (при физиологично рН групата е отрицателно зареден) и амино група -NH2 (при физиологично рН е положително зареден).
4. Възможността за електролитна дисоциация. Аминокиселините съществуват във воден разтвор като амфотерни (биполярни йони). Като цяло, такава молекула при неутрално рН (рН = 7) е електрически неутрален.
5. изоелектричната точка (ИЕП, PI). (ИЕП) - стойност на рН на средата, в която молекулата амфотерни вещества (например, аминокиселини) е в състояние на електронеутрални.
Разликите в структурата на аминокиселини
амино радикали могат да се различават значително един от друг по структура.
Ако има допълнителни карбоксилни групи в радикала, зарядът на молекулата в неутрална среда е отрицателна, и ИЕП на такава молекула в кисела среда.
Аминокиселинни радикала от които има допълнителна амино (NH2-група), в неутрална среда е положително заредена. PI такава амино киселина е в алкална среда (PI> 7). Тези аминокиселини включват лизин, аргинин и хистидин.
Амино киселина, която радикал има допълнителен карбоксилна група (СООН група) в неутрална среда е отрицателно зареден. ИЕП такива аминокиселини са в кисела среда (PI<7). К ним относятся аспарагиновая кислота и глутаминовая кислота.
Използване на рН на околната среда се характеризира със съотношение на -СООН и -NH2 групи. Това се отнася и до пептиди и протеини.
Различни функционални групи, които се съдържат в остатъците на аминокиселина, им дава възможност да взаимодействат до образуване на различни видове съединения. Дайте примери за такива взаимодействия.