Нива на организация на протеинови молекули
Нативната, състояние (състояние, при което протеини изпълняват тяхната биологична функция) протеинова молекула има характерен пространствена структура за него (конформация).
В зависимост от структурата, т.е. полипептидна верига характер място в пространството, или с други думи, формата на молекули, протеини могат да бъдат разделени в две големи групи -fibrillyarnye и кълбовидни. Полипептидни вериги на фибриларни протеини са успоредни един на друг по протежение на същата ос, образуващи дълги нишковидни влакна - фибрили. Те са основните структурни елементи на съединителната и костната тъкан, колаген, сухожилия, рогови образувания, кожа, нокти, пера, косата. Тези стабилни вещества, които са неразтворими във вода и разредени солни разтвори.
Кълбовидните протеини се характеризират със сферична или глобуларна структура, полипептидни вериги са сгънати в компактна формация наподобяваща формата на топка (глобули). Такива белтъци в организма много по-дълго, отколкото влакнеста. Те включват почти всички понастоящем известни ензими и антитела, някои хормони и протеини, които изпълняват функцията транспорт (хемоглобин, серумен албумин, и т.н.). Повечето глобуларни протеини са разтворими във вода и лесно се разпространяват.
Някои протеини са междинни. Както фибриларен, те се състоят от нишковидни структури, в същото време, подобно на глобуларни протеини са разтворими във водни солеви разтвори.
За отбелязване на различните нива на структурата на протеин молекула са концепции на първични, вторични, третични и четвъртични структури.
Първична структура характеризира качеството аминокиселина състав на полипептидната верига, броят на аминокиселинни остатъци в него, свързани чрез пептидни връзки, и реда на последователност на тези остатъци. Тази структура дава представа за поставяне на белтъчна молекула в равнината.
Въпреки това, основният протеин структурата на знания не е достатъчно, за да представляват пълния му структура. В действителност, на белтъчната молекула не лежи в една и съща равнина.
Вторичната структура - формата на веригата на протеин, метод за неговото поставяне в пространството - до голяма степен се определя от условията на околната среда, в която протеин и специфичните свойства и структурата на пептидната връзка.
Проучване фибриларни протеини, R. L. Полинг и Corey са определени основните параметри на пептидната връзка, където посочените, че разстоянието между въглеродните и азотните атоми (т.е. продължителността на пептидни връзки) е 0.132 пМ. Тази стойност е средна между стойностите на дължината на конвенционална единична С-С (0154 пМ) и двойна> С = О (0.123 пМ) връзки. Следователно, пептидната връзка е подобен на двойно и се върти свободно на невъзможно. Четири пептидна връзка атома (О, С, N, Н) и две # 945 въглероден атом, разположен в една равнина и кислород и водородни атоми - в транс позиция по отношение на пептидната връзка. Освен това, също се измерва ъгли между отделните атоми (фиг. 25).
Използване на получените данни за структурата на пептидна връзка, R. L. Полинг и Corey модел построен къси пептиди и заключи, че полипептидната верига е дълга поредица от равнини, разделени # 945 въглероден атом, или метиленови мостове. В тази връзка, първичната структура на молекулата на протеин може да бъде по-точно представени като дълга верига, състояща се от голям брой равнини пептидни връзки, които се присъединяват към аминокиселини, съответстващи на остатъци в определени ъгли.
Създадена възможност за въртене на място, Полинг и Кори стигна до друг важен извод - най-простият пространствената структура на пептидната верига е спирала. В структурата на име # 945; спирала и характеристика # 945; -keratinov периодично повтаряща се единица е намотка (фиг. 26). Отнема по оста около 0,54 нанометра и на дълъг период се нарича спирала. При един оборот на остатъци 3.6 аминокиселина. Един такъв остатък заема 0.15 пМ и представлява малък период # 945; спирала. това # 945-спирална структура на пептидната верига позволява образуването на междуверижни водородни връзки между навивките на спиралата. Установено е, че те са оформени между водородните атоми, свързани към електроотрицателна азотен атом на една пептидна връзка, кислороден атом и четвъртият остатък карбонилна група. В допълнение, всяка верига пептидна връзка участва в образуването на водородни връзки (първия до четвъртия, второ до петата, третия до шестия и т.н.), така че цялата система колкото е възможно пълно на тези връзки.
Има и други начини на опаковане спирални пептидни вериги, но # 945-спирална конфигурация е най-стабилна. Предполага се, че такива форма пептидни вериги а вземат произволни, тъй като тя е най-свободната енергия.
Сега е установено, че фибриларни белтъци, свързани с # 945; -keratinam (косми, вълна, образуване рог, нокти, кожа, пера и т.н.), той се състои от успоредни пептидни вериги, имащи # 945; спирална конфигурация. Трябва да се подчертае, че ангажиментът за формирането на стабилно # 945; спирала се определя от естеството и последователността на аминокиселинни остатъци във веригата и зависи от рН.
Добре проучени и друга форма на разположението на пептидната верига в пространството. Той е кръстен # 946 конформация и има удължена зигзагообразна форма (Фигура 27). Успоредно разположени във веригата # 946; -conformation, са свързани помежду си чрез напречно между верижни водородни връзки и образуват структура пластове листа. В кръстосано свързване, както и в # 945; спирала, включва всички пептидни връзки, като структурата висока стабилност. тип сгънат слой структура прилича на опъната # 945; спирала и е характеристика на протеини # 946; -keratinov. Един пример на такъв протеин може да бъде фиброин прежда от които се състоят от коприна.
По този начин, вторичната структура на молекулата на протеин - пептидна верига такава конфигурация в интервал, който е форма на спирала или структура слоеста-лист. Вторичната структура е най-висшата форма на организация за фибриларни белтъци.
Спирала или вторичен протеинова структура може да бъде различно поставя в определен обем. Метод за полагане на вторична структура, за да се образува намотки с различни форми се наричат третична структура. Това по-високо ниво на протеинови молекули, характерни за глобуларни протеини. Третичната структура е доста сложна, и неговото проучване някои затруднения. Следователно, в момента, тази структура е добре изследван за някои протеини.
Значителна роля в образуването на третични структури играе водород и дисулфидни връзки, които допринасят за създаването му, както и наличието на местни нестабилни точки, в които # 945; спирала може да се наведе. Като правило, в местата на пептида са намерени завои верига пролинови остатъци, както и аминокиселини, които не са в състояние лесно да образуват # 945-спирална структура, като изолевцин или серия и аминокиселинни странични вериги от които при рН 7 имат равни такси. Радикали такива киселини, бутане освен нарушават spiralization верига защо в тези места пептидна верига е огъва лесно. Смята се, че третичната структура се извършва автоматично в резултат на взаимодействие на аминокиселинни остатъци с молекули на разтворителя. Така хидрофобните радикали "изготвени" в молекулата на протеин и хидрофилните групи са ориентирани към разтворителя. Така компактен протеин молекула, образувана в който по същество не водни молекули. Това води до създаването на енергично благоприятна структура на молекулата на протеин.
Добре изследван протеин триизмерна структура е миоглобина. Проучвания, проведени от J. Kendrew и сътрудници показват, че молекулата на миоглобина се състои от единична пептидна верига, усукани в спирала. В местата на завоите, където липсва спирала, това е пролин. миоглобин Пептидната верига като дълго, странен "наденица" (фиг. 28). Такава специфична структура, в резултат на усукване и огъване, и се нарича третичната структура на миоглобина.
Още по-високо ниво на организация на молекулата на протеина е четвъртична структура. Той възниква като резултат от свързване на няколко пептидни вериги, имащи първична, вторична и третична структура. С други думи, това ниво е обединението на няколко пептидни вериги с третичната структура на една голяма молекула (фиг. 29), където молекулното тегло надвишава 50000. Такива протеини се наричат олигомери. Всяка пептидна верига, част от олигомерен протеин протомер е известно, които се сливат, за да образуват субединица. Този термин се отнася до функционално активна част на олигомерен протеин. Така кватернерна структура характеристика на олигомерни протеини.
Един класически пример на олигомер или структура протеин кватернерен е хемоглобин. Частта на протеин от неговите молекули, наречени глобинови протомери състои от 4-2 идентичен # 945; вериги и две идентични # 946; вериги; # 945; - и # 946 - верига, свързваща заедно по двойки, за да образуват две двойки субединици, които могат да се разпадат молекулата на хемоглобина (Фигура 30).
Фиг. 30. верига хемоглобин молекула дисоциационна на две субединици.
Така, молекулата на хемоглобина се състои от четири пептидни вериги, които са тясно опаковани заедно и образуват един глобуларна структура. Между отделните вериги имат силни ковалентни връзки, въпреки цялата молекула има висока стабилност.
Установено е, че по своята третична структура # 945; - и # 946; веригата са много подобни на третичния конфигурацията на един миоглобин верига. Това предполага, че подобна биологична функция на тези два протеина е тяхната способност да се свързват обратимо кислород, поради сходството на тяхното третична структура на пептидни вериги. В заключение трябва да се подчертае отново, че вторична, третична и четвъртична структура на протеинови молекули, определена от аминокиселинната последователност на пептидната верига, т.е. първична структура. В допълнение, конфигурацията на пептидна верига също определя от R-групи подреждане реда на размер, форма и аминокиселина.
За всеки протеин се характеризира с най-малко една триизмерна структура, която е стабилна и проявява биологична активност при физиологични условия (температура, рН). Тази структура се нарича родния структурата на протеина.