Протеин - това
Протеини
(Protein), класа на сложни азотни съединения, най-типичните и важни (заедно с нуклеинови киселини) компоненти жива материя. Протеини изпълняват много и различни функции. Повечето протеини - ензими, които катализират химически реакции. Много от хормони, които регулират физиологични процеси също са протеини. Такива структурни протеини като кератин и колаген, са основните компоненти на костите, косата и ноктите. Контрактилни мускулните протеини имат способността да променят дължината му, като се използва химическа енергия за извършване на механична работа. За протеини включват антитела, които свързват и неутрализират токсични вещества. Някои протеини са в състояние да реагира на външни дразнители (светлина, мирис), служи като сетивни органи рецептори, наблюдение на дразнене. Много протеини, разположени вътреклетъчно и върху клетъчната мембрана, изпълняващи регулаторни функции. През първата половина на 19 век. много химици, сред които основно Yu.fon Liebig, постепенно стигна до заключението, че протеините са специален клас от азотни съединения. Името "протеини" (от гръцки - Протос. Първо), предложени през 1840 г. холандски химик G.Mulder.
физични свойства
Протеините в твърдо бяло и безцветен разтвор, ако те не носят някои от хромофор (оцветени) групи, като хемоглобин. Разтворимост във вода за различни протеини се различават значително. Той също варира в зависимост от рН и сол концентрацията на разтвора, така че е възможно да се избере условия, при които някой протеин селективно се утаяват в присъствието на други протеини. Този метод на "изсолване" е широко използван за изолиране и пречистване на протеини. Пречистеният протеин е често се утаява от разтвора под формата на кристали. В сравнение с други съединения с молекулно тегло от протеини е много висока - от няколко хиляди до милиони Далтона. Следователно, протеините се утаяват чрез ултрацентрофугиране, и освен това, с различни скорости. Поради наличието на молекулите на протеини положително и отрицателно заредени групи, те се движат с различни скорости и в електрическо поле. Въз основа на тази електрофореза - метод, използван за изолиране на отделните протеини от сложни смеси. Пречистване на протеини и се осъществява чрез хроматография.
химични свойства
Структура. Протеини - са полимери, т.е. молекули конструирани като вериги от повтаряне мономерни единици или субединици, ролята им а-амино киселини. общо формула аминокиселина
където R - водороден атом или всяко органично група. Протеин молекула (полипептидна верига) може да се състои само относително малък брой от аминокиселини или от няколко хиляди мономерни единици. Съединение от аминокиселини във веригата е възможно, тъй като всеки от тях има два различни химически групи: имащи основни свойства на амино група, NH2, и киселина карбоксилна група, СООН. И двете от тези групи са прикрепени към а-въглеродния атом. Карбоксилната група на една аминокиселина може да образува амидна (пептид) връзка с амино група на друга аминокиселина:
След две аминокиселини, свързани така, веригата може да бъде увеличена чрез добавяне на третата към втората амино киселина и т.н. Както се вижда от горното уравнение, образуване на пептидна връзка на молекула вода се освобождава. В присъствието на киселини, основи или ензими протеолитични Реакцията протича в обратна посока, полипептидната верига се отцепва при аминокиселина с добавяне на вода. Такава реакция се нарича хидролиза. Хидролиза възниква спонтанно, и за свързване на аминокиселини в полипептидна верига изисква енергия. Карбоксилна група и амидна група (или подобен й имид - в случай на аминокиселината пролин) има всички аминокиселини, разликите между аминокиселините определя от естеството на групата, или "странична верига", който е определен от буквата R. Ролята на горната странична верига може също да играе водороден атом, като в глицин на аминокиселини, както и всяка обемисти остатък, както в хистидин и триптофан. Някои странични вериги в химическата смисъл инертен, докато други проявяват значително реактивност. Синтезират може да бъде много хиляди различни аминокиселини и множество различни аминокиселини, намерени в природата киселини, но за синтеза на протеини е само 20 видове аминокиселини: аланин, аргинин, аспарагин, аспарагинова киселина, валин, хистидин, глицин, глутамин, глутаминова киселина, изолевцин, левцин, лизин , метионин, пролин, серин, тирозин, треонин, триптофан, фенилаланин, и цистеин (цистеин в протеини, може да присъства като димер - цистин). Въпреки това, някои протеини присъстват и други аминокиселини, в допълнение към редовно срещащите двадесет, но те се образуват в резултат на всяко изменение на изброените двадесет след като тя е замесен в протеин.
Оптична активност. Всички аминокиселини, с изключение на глицин, а а-въглероден атом на четири различни групи са свързани. От гледна точка на геометрия, четири различни групи могат да бъдат свързани по два начина, като по този начин има две възможни конфигурации, два изомера или свързани с всеки друг, като от неговото огледално отражение, т.е. лявата ръка на дясно. Една конфигурация се нарича отляво или лявовъртящи (L), а другият - надясно или дясновъртящ (D), тъй като двата изомера се различават по посоката на въртене на равнина поляризирана светлина. В протеини са намерени само L-амино киселини (с изключение на глицин, тя може да бъде представена само една форма, тъй като има две от четирите групи са еднакви), и те са оптично активен (тъй като има само един изомер). D-амино киселини са редки в природата; те се намират в някои антибиотици и клетъчната стена на бактерии.
Асиметричен въглероден атом в молекулата на аминокиселината е представена тук като топката се поставя в центъра на тетраедър. Представено с местоположението на четири заместващи групи, съответстващи на L-конфигурация, характерен за всички естествени аминокиселини.