Структура - молекулата на белтъка - голяма енциклопедия на нефт и газ, хартия, страница 1
Структура - белтъчна молекула
Структурата на протеиновата молекула под формата на линейни вериги не е най-изгодно енергично. Чрез промяна на веригата близки части образуват няколко характерни молекули образуват структури: а - спирала и / -формата 3: паралелно и антипаралелен. Тези форми представляват вторична структура на молекулата на протеин. Това зависи от порядъка на аминокиселинни остатъци в молекулата. Третичната структура - от порядъка на далечни разстояния в молекулата определя реда, в който вторични структури образуват топка или глобули - общ изглед на молекулата. [1]
Тя е тази структура на молекулата на протеин. което е причинено от ковалентни връзки. [2]
Вътрешномолекулна модификации на конструкцията на протеинова молекула. срещащи денатурация не е придружено от разкъсване COVA валентните връзки и са причинени от обратимо или необратимо нарушение присъщи нативния протеин ienonnyh връзки, предимно водород (р [4].
Има три нива структура на молекулата на протеин. Първичната структура - от порядъка на аминокиселинните остатъци в молекулата на протеин, когато се разтяга в линейна верига. Аминокиселинните остатъци са идентифицирани чрез трибуквени комбинации. [6]
Основата за изследване на структурата на молекулата на протеин са данни за размера на всеки аминокиселинен остатък последователност на тяхното подреждане във всяка от пептидни вериги (които могат или не могат да бъдат еднакви), както и на пространствената структура на молекулата, причинени чрез сгъване или навиване полипептидни вериги и тяхната позиция по отношение един към друг. Биологични, химични и физични свойства на протеина се определя от структурата на молекулата на протеин като цяло. Тези свойства зависят, често до голяма степен от наличието на непротеинови молекули частици са повече или по-малко здраво свързан с полипептидни вериги. [7]
Поради разцепване на протеиновата молекула на структурата на хексапептид се променя така, че схождащите преди пространствено отделни функционални групи, които са част от активния център на ензима, по-специално серин, и хистидин. [8]
Може също значителна промяна в структурата на молекулата на протеин (частично денатуриране) към повърхността на водата и земята под водата и неводна среда. След като на повърхността на водата, кълбовидни молекулата променя формата си. Тя е разположена в двумерен структура, така че неполярни групи, направени от вода и полярен и заредени остават във водата. В резултат на повърхност денатуриране на глобуларен протеин молекула става по-реактивен, тъй като откритата група преди скрити във вода. [9]
Определяне на третични и четвъртични структури на протеиновите молекули се провежда чрез физични методи, предимно rentgenestrukturnym анализ. [10]
Достатъчно е да се спомене подробно изясняване на структурата на протеиновите молекули с точната идентификация редуване в него сто аминокиселинни единици или макромолекулна структура определяне на полинуклеотиди, които доведоха до разбиране на физични и химични процеси, които контролират възпроизвеждане и предаване на наследствени черти клетка. [11]
Денатурация обикновено се счита всяка модификация на протеиновата структура на молекулата. което води до забележими промени в неговите качества. Изключение е модификацията на промяна в протеинова структура или негови унищожаване COVA валентните връзки, като хидролиза на пептидните самите вериги. [12]
Механизмът на действие на това съединение за структурата на протеинова молекула е неясно. Възможно е, че PG може да повлияе на водород, и хидрофобни връзки между субединиците, както има и двата хидрофобни и хидрофилни групи. [13]
Някои учени оспорват съществуването на дикетопиперазини в структурата на молекулата на протеина. се предполага, че втори дикетопиперазини, образувани по време на протеин хидролиза. [14]
Основният въпрос радиография протеини е както следва: в каква степен структурата на протеинова молекула в кристала съвпада с неговата структура във воден разтвор, при което протеинът функционален. [15]
Страници: 1 2 3 4