Структурата на протеин молекула 1

Протеините са полипептиди, чието молекулно тегло е над 6000-10000 Далтона. Те се състоят от голям брой аминокиселинни остатъци.

За разлика от пептиди с ниско молекулно тегло, протеини имат добре развита триизмерна пространствена структура, която се стабилизира чрез различни видове силни и слаби взаимодействия. Има четири нива на структурна организация на протеиновите молекули са: първична, вторична, третична и четвъртична структура.

Основната структура на протеина е последователност от аминокиселинни остатъци, свързани заедно чрез пептидни връзки.

За първи път поемането на ролята на пептидните връзки в конструкцията на протеиновите молекули са представени от български биохимик А. Я.. Danilevskim чиито идеи в основата на теорията на структурата на полипептид, протеин формулирано от немски химик Е. Фишер през 1902 г.

В основата на първичната структура на молекулата на протеин образува редовно повтаряне пептиден гръбнак - NH-CH-СО-, и страничните групи на аминокиселини представляват променлива част.

Основната структура на протеина трайни, тъй като в основата на неговата конструкция са ковалентни по природа пептидни връзки, които са силни взаимодействия ..;

Са свързани помежду си в различна последователност, протеиногенни аминокиселини образуват изомери. От трите аминокиселини може да се изгради шест различни трипептиди. Например, глицин, аланин и валин - Gly-Ala-Val, Gly-Val-Ala, Gly Ala-Val, Ala-Val-Gly, Val-Gly-Ala-Ala-Gly вал. От четирите аминокиселини могат да образуват 24 тетрапептид и пет - 120 пентапептиди. От 20 аминокиселини може да се изгради 2 432 902 008 176 640 000 полипептиди. По този начин, всяка амино киселина, използвана при изграждането веднъж разглежданите полипептидни вериги.

Много от природни полипептиди има членство на стотици и дори хиляди аминокиселинни остатъци, и всяка от 20-протеиногенни аминокиселини може да се появи в техния състав многократно. Следователно, броят на възможните варианти на полипептидни вериги, е безкрайно голяма. Въпреки това, се срещат в природата не всички теоретично възможни варианти на аминокиселинни последователности.

Първият протеин първичната структура на които е решен е говежди инсулин. молекула му се състои от две полипептидни вериги, една от които съдържа 21 докато други на - 30 аминокиселинни остатъци. Вериги са свързани помежду си от две дисулфидни връзки. Друг дисулфидна връзка се намира в рамките на късо съединение. аминокиселинна позиция остатък в последователността на молекулата на инсулин е установено английски биохимик F. Sanger през 1953 г.

Така, F. Sanger полипептид потвърждава теорията на структурата на молекулата на протеин и Е. Фишер доказано, че протеини - са химични съединения, които имат специфична структура, която може да бъде представена чрез химическа формула. До сега дешифриран първичните структури на няколко хиляди протеини.

Химичната природа на всеки протеин е уникален и е тясно свързана с неговата биологична функция. Способността на протеина да изпълнява присъщата му функция се определя от неговата първична структура. Дори малки промени в аминокиселинната последователност на протеина, могат да доведат до сериозни смущения в работата му, появата на сериозно заболяване.

Заболявания, свързани с нарушения на първичната структура на протеина, се наричат ​​молекулни. Към днешна дата, се отварят няколко хиляди от тези болести.

Един от молекулно заболяване е сърповидно-клетъчна анемия, причината за което е в първичната структура на хемоглобин се справи. При хора с вродена аномалия структура на хемоглобин в полипептидната верига, състояща се от 146 амино киселинни остатъци, шеста позиция е валин докато в здрави хора в този момент - глутаминова киселина. Лошо анормален хемоглобин транспортира кислород и червени кръвни клетки от пациенти имат форма на полумесец. Заболяването се проявява в забавяне на развитието на обща слабост на тялото.

Първичната структура на протеин се определя генетично. Това дава възможност на организмите от един вид, поддържат постоянни набор от протеини. Въпреки това, различните видове живи организми, протеини изпълняват същата функция не са идентични в първичната структура - в някои части на полипептидната верига, те могат да имат различен аминокиселинна последователност. Тези протеини се наричат ​​хомоложни (от гръцки "хомология." - съгласие).

Изследвания конформация на протеинови молекули е показал, че полипептидната верига не е строго линейно опъната и свит по определен начин в пространството, като образува вторична структура.

Вторичната структура на протеина е комбинация от подредени и аморфни области на полипептидната верига.

Проучване на кристалните структури на съединенията, съдържащи амидни групи, American биохимик Полинг установено, че дължината на пептидна връзка близо до дължината на двойна връзка и е 0.1325 пМ. Следователно свободно въртене от въглеродни атоми и азот около пептидната връзка е трудно.

Освен това атоми и групи от пептид а-въглерода в полипептидна верига, разположени приблизително в една равнина. В тази връзка, обрати на полипептидна верига могат да се извършват само върху връзките съседни въглеродни атоми.

Поради завъртания около групите пептидни α-въглеродни атома, както са установени от L. Паулинг и Corey R. началото на 50-те години на миналия век, гънките на полипептидна верига в α-спирала и стабилизира чрез образуване на максималния възможен брой водородни връзки.

При формирането на вторична структура на водородните връзки на протеинова молекула възникне между атоми пептидни групи, разположени върху съседните навивки на а-спирала един срещу друг. Водороден атом свързан с ковалентна връзка с азотния атом, има някои положителен заряд. Кислороден атом, свързан чрез двойна връзка с въглероден атом, има някои отрицателен заряд. Водород, е пред кислороден атом, свързан с него чрез водородна връзка. Връзката на водород е слаб. Въпреки това, поради образуването на голям брой от тези облигации са запазени строго подредена структура.

Водородни връзки винаги са насочени успоредно на една въображаема ос а-спирала, и амино радикали - навън от неговите бобини. Пептидни групи са свързани помежду си чрез водородни връзки предимно чрез четири аминокиселинни остатъци, както е тяхната С- и O-H-N-групи са пространствено близо един до друг.

А спирала е pravozakruchennoy. Ако се вгледате в него от края, от N-края, завъртане на полипептидната верига е по часовниковата стрелка. Параметрите на една спирала. Разстоянието между съседните навивки (спирална стъпка) на ∅54 пМ и вътрешен диаметър на спиралата - 1.01 пМ. Едно пълно завъртане на спиралата включва остатъци 3.6 аминокиселинни. Пълен повторение структура на α-спирала се появява всеки 5 навивки, включително остатъци 18 аминокиселини. Този сегмент се нарича α-спиралата и период идентичност е с дължина от 2.7 пМ.

Разликите в степента спирала протеин свързани с редица фактори, които пречат редовен образуването на водородни връзки между пептидни групи. Към получения разрушаване на спирала, по-специално образуването на цистеинови остатъци на дисулфидните връзки, свързващи различни части на една или повече полипептидни вериги. В района близо до остатък, имино киселина пролин около α-въглеродния атом, който не е възможно въртене на съседни атоми, образува завой в полипептидна верига.

Протеиногенни аминокиселини имат редица такива радикали, които не им позволяват да участва в образуването на α-спирала. Тези аминокиселини образуват гънки, разположени паралелно, свързани един с друг чрез водородни връзки. Този тип редовен част от полипептидната верига, наречена сгънато слой структура или β-структура.

За разлика от а-спирала с форма на прът, β-структура е във формата на нагънат лист. Той се стабилизира чрез водородни връзки, настъпващи между пептидни групи, намиращи се при съседни сегменти на полипептидната верига. Тези сегменти могат да бъдат насочени в една посока - след това оформен успоредно β-структура или обратното - в този случай има един антипаралелен β-структура.

Някои части от полипептидни вериги нямат никакво подреден структура, и представляват случайни обърквания. Тези зони се наричат ​​аморфни (гръцки "amorfos." - безформена). Въпреки това, във всеки протеин аморфни региони имат фиксирана структура. По този начин за разлика от относително твърди секции - α-спирала и β-структура - аморфни възли може сравнително лесно да променят тяхната конформация.

Протеините се различават по съдържание на различни видове вторична структура. Например, в структурата на хемоглобин намерено само α-спирала. Ензимите са налични в много различни комбинации като а-спирали и Р-структури са намерени между имуноглобулинови протеини, имащи само β-структура. Накрая, има и такива протеини, в които подредени региони присъстват в малки количества и повечето от полипептидната верига има аморфна структура.

полипептидната верига с вторичен структура, образувана по определен начин са разположени в пространството, създавайки друго ниво на структурна организация на протеиновите молекули - третична структура.

Третичната структура на протеин, образуван от специфични и оформяне на подредени аморфни части на полипептидната верига в пространството обем. Това се подкрепя от силни и слаби взаимодействия, които възникват между страничните вериги на аминокиселинните остатъци. За силни взаимодействия включват дисулфидна връзка, и слаба - водород и йонна връзка и хидрофобни взаимодействия.

Дисулфидната връзка се образува чрез реакция на два съседни цистеинови остатъци радикали, съдържащи свободни сулфхидрилни групи.

Дисулфидните мостове могат да бъдат свързани помежду си не само отделни региони в единична полипептидна верига, но и (с образуване на кватернерна структура протеин) различни полипептидни вериги.

Връзката на водород може да се появи между остатъци страна аминокиселинни радикали, съдържащи ОН-групи, например, между двете серинови остатъци.

Освен радикали серин, също водородни връзки могат да образуват радикали треонинови и тирозинови остатъци.

При образуване на третичната структура на молекулата на протеин също са включени множество водородно свързване срещащи се между страничните радикали, като например тирозин и глутаминова киселина, аспарагин и серин, лизин и глутамин, и др.

Йонни връзки се появяват при приближаване на отрицателно заредени аминокиселинни остатъци радикали - аспарагинова и глутаминова - с положително заредени радикали остатъци основна аминокиселина - лизин, аргинин или хистидин. Йонната връзката между радикалите от аспарагинова киселина и лизин.

Хидрофобни взаимодействия възникнат във водата поради гравитацията помежду неполярни аминокиселинни остатъци радикали. За аминокиселини с неполярни радикали са, например, аланин, валин, левцин, изолевцин, фенилаланин, метионин. Хидрофобният взаимодействието между страничните вериги на валин и аланинови остатъци.

За да се избегне контакт с вода, неполярни остатъци аминокиселинни радикали са склонни да се обединят в протеиновата молекула. Протеин гънки в компактно тяло - глобули (лат. "Глобулус" - една топка). Глобули оформен в хидрофобна сърцевина, така и извън него са радикали полярни аминокиселинни остатъци, които взаимодействат с вода. Полярните радикали са, например, киселинна или базична амино киселина, серин, треонин, тирозин, аспарагин, глутамин.

По този начин, всеки протеин глобули заобиколен хидрат обвивка е предвидено така нареченото "вода слой", състояща се от структурирани водни молекули също могат да бъдат поместени върху повърхностите на глобули до половината съществуващи в хидрофобните радикали полипептидна верига. Това се дължи на разтворимостта на протеина.

С множество взаимодействия mezhradikalnyh отделни части на молекулата на протеин са пространствено близо един до друг и фиксирани един спрямо друг. По време на образуването на третичната структура на протеин, образуван от неговия активен сайт. В резултат на това, протеинът придобива способността да изпълнява своята биологична функция.

Първият протеин, чиято третичната структура е инсталиран, е миоглобин.

Терциерни глобули могат да взаимодействат помежду си, така че има една единствена молекула. Такива глобули наречени субединици и тяхната връзка - четвъртичната структура на молекулата на протеина.

Четвъртичната структура на протеина може да бъде изграден от различен брой субединици, държани заедно дължи основно на слабите взаимодействия. Той е общ за много протеини.

Субединица характерно разположена в пространството спрямо друг, за да образуват олигомерни (мултимерен) комплекс. Способността на протеините в образуването на тези структури могат да се комбинират в едно цяло брой активни сайтове и свързани помежду си функции, които са много важни за осигуряване на клетка на потока в сложни метаболитни процеси.

На четвъртичната структура на протеини могат да бъдат конструирани от 2, 4, 6, 8,10, 12, 24 или повече субединици и рядко - нечетен брой от тях. Например, четвъртичната структура на хемоглобина образуват четири чифта идентични субединици.

На четвъртичната структура на молекулата на протеин е уникален, тъй като другият от неговата структура. Цялата триизмерен опаковки полипептидната верига в пространството се определя от неговата първична структура. Специфична триизмерна структура (структура), в която протеинови молекули имат биологична активност, наречена Nativí (лат nativus -. Вродена).

Сподели с приятели